آنزيم سرشياپپتيداز كه بعنوان يكي از عوامل بيماريزاي باكتري سراشيا مارسسنس، سويه E15 توليد مي گردد يك آنزيم متالوپروتئاز مي باشد كه در سايت كاتالتيك خود به فلز روي متصل مي گردد. بر اساس مطالعات انجام شده در ژاپن و در اروپا اين آنزيم به عنوان مؤثرترين تركيب آنزيمي جهت كاهش التهاب ناشي از آرتريت، تروما، اعمال جراحي، سينوزيت، برونشيت و سندرم تونل كارپ شناخته شد. به علاوه، مؤثر بودن اين آنزيم در كاهش ورم مفاصل، تخفيف درد و يا حتي در درمان بيماري هاي التهابي روده و جلوگيري از اترواسكلروزيس و از بين بردن لخته هاي فيبريني در تعدادي از مطالعات به اثبات رسيده است.همچنين يكي از مهمترين كاربردهاي سرشياپپتيداز كه به تازگي با توجه به شيوع مقاومت پاتوژن ها به آنتي بيوتيك ها بسيار اهميت يافته است، خاصيت آنتي بيوفيلمي اين آنزيم و كمك به انتشار بهتر آنتي بيوتيك و تاثير آن در محل عفونت مي باشد. آنزيم سرشياپپتيداز، پروتئيني با وزن مولكولي حدود50 كيلودالتون و داراي 470 اسيدآمينه مي باشد. ساختار فضايي اين پروتئين بعلت عدم وجود باند دي سولفيدي بسيار ديناميك بوده و اتصال هفت يون كلسيم به پايانه C پروتئين جهت فولدينگ صحيح اين ناحيه از پروتئين لازم بوده و در نهايت اتصال پايانه N و پايانه C فولد شده جهت فعال شدن سايت كاتالتيك آنزيم ضروري مي باشد. بر اساس مطالعات انجام شده به نظر مي رسد اين ساختار پيچيده و بزرگ پروتئين سبب كاهش پايداري و اثر آنزيم در In vivo مي گردد. لذا با مطالعات بيوانفورماتيك و شبيه سازي مولكولي، پروتئيني جديد بر اساس ساختار اوليه طراحي گرديد كه از نظر طول پروتئين كوتاه تر از فرم اوليه بوده (داراي 344 اسيدآمينه) و همچنين با تغيير دو اسيد هاي آمينه در نواحي N ترمينال و C ترمينال پروتئين با استفاده از تكنيك Site directed mutagenesis به اسيدآمينه سيستئين، شكل گيري باند دي سولفيدي در ساختار پروتئين امكان پذير مي گردد. اين دو تغيير سبب افزايش مقاومت حرارتي پروتئين مهندسي شده و افزايش پايداري ساختار آن گرديد.